染色体の脱落や過剰伝達は癌化や先天性疾患の原因とされており，細胞分裂において染色体均等分配を保証するセントロメア／キネトコアの機能を調べることは医学研究においても重要と考えられる。セントロメアはヒストンＨ３バリアントであるＣＥＮＰ-Ａを含む特殊なクロマチン構造を有し，セントロメアを構成する多くの因子は酵母からヒトにまで進化的に保存されている。

我々は分裂酵母を用いて染色体均等分配に必要な新規セントロメアタンパク質 Ｍis14-Ｍis18 を同定した（ Hayashi, Fujita et al., Cell 2004）。さらにBLAST search により分裂酵母 Ｍis18 と相同な蛋白質がヒトで２種類（ hＭis18α，hＭis18β ）存在することが分かった。また，マススペクトロメトリーにより hＭis18 と物理的に相互作用する蛋白質 Ｍ18BP1 (Ｍis18 binding protein 1 ）を同定し，hＭis18α，hＭis18β，Ｍ18BP1 の３者が複合体を形成することを見いだした。

ＨeＬa 細胞で hＭis18 複合体の細胞内局在を観察すると，hＭis18 複合体はＭ期中期のセントロメアには局在しないがＭ期後期もしくは終期から Ｇ1期早期にかけてセントロメアに局在するという特徴的な挙動を示した。hＭis18 複合体の機能を調べるために，hＭis18α ノックダウンを行ったところ，siＲＮＡ後には新規に合成された ＣＥＮＰ-Ａ がセントロメアへ局在化せず，Ｍ期染色体がＭ期プレートに整列しない欠損を見いだした。驚いたことに，この hＭis18αノックダウンによる新規合成 ＣＥＮＰ-Ａ の局在異常は Ｔricostatin Ａ （ヒストン脱アセチル化酵素阻害剤）によって抑制された。

以上の結果から Ｍis18 複合体は細胞周期依存的にセントロメアヒストンをアセチル化することで ＣＥＮＰ-Ａ のセントロメア局在化に機能していると考えられる。